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616370 Aprotinin, Bovine Lung, Crystalline - CAS 9087-70-1 - Calbiochem

Aprotinin, Bovine Lung, Crystalline, CAS 9087-70-1, is a competitive, reversible, heat- and acid-stable inhibitor of proteolytic and esterolytic activities.

FDS (Fiches de données de sécurité), certificats d’analyse (CoA) et de qualité (CoQ), dossiers, brochures et autres documents disponibles.

Synonymes: Pancreatic Trypsin Inhibitor, Trypsin-Kallikrein Inhibitor

Primary Target: chymotrypsin
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616370
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Tableau de caractéristiques principal

CAS #
9087-70-1

Prix & Disponibilité

Référence DisponibilitéConditionnement Qté Prix Quantité
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              Description
              OverviewA competitive and reversible inhibitor of esterases and proteases. Forms a tight complex with and blocks the active site of the enzymes. Inhibits a number of different proteases, including chymotrypsin, coagulation factors involved in the prephase of blood clotting, kallikrein (Kd = 1 x 10-7 M), plasmin (Kd = 2.3 x 10-10 M) , tissue and leukocytic proteinases, and trypsin (Kd = 5 x 10-14 M). Does not inhibit Factor Xa and thrombin. It is relatively acid- and heat-stable. Useful as a serine protease inhibitor during purification of proteins and in studies of zymogen activation systems. Reported to suppress virus HA cleavage and limit reproduction of human and avian influenza viruses with a single arginine in the HA cleavage site.
              Effectively inhibits target proteases at equimolar concentration.
              Note: 1 KIU = 0.025 antiplasmin units (APU) = 0.0016 trypsin inhibitor units (using porcine trypsin) = 0.0009756 trypsin inhibitor units (using bovine trypsin).
              Catalogue Number616370
              Brand Family Calbiochem®
              SynonymsPancreatic Trypsin Inhibitor, Trypsin-Kallikrein Inhibitor
              References
              ReferencesZhirnov, O.P., et al. 2011. Antiviral Res. 92, 27.
              Roberts, R.F., et al. 1998. Ann. Thorac. Surg. 66, 225.
              Azougagh Oualane, F., et al. 1992. Thromb. Res. 68, 185.
              Anderson, L.O., et al. 1986. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83, 2979.
              Kruithof, W.L., et al. 1986. Biochem. J. 226, 631.
              McKeehan, W.L., et al. 1986. J. Biol. Chem. 261, 5378.
              Fritz, H., and Wunderer, G. 1983. Arzneim. Forsch. 33, 479.
              Rijken, D.C., and Collen, D. 1981. J. Biol. Chem. 256, 7035.
              Kassell, B., et al. 1970. Methods Enzymol. 19, 845.
              Product Information
              CAS number9087-70-1
              Activity≥5500 KIU/mg dry weight
              Unit of DefinitionOne Kallikrein Inhibitory Unit (K.I.U.) is defined as the quantity of protease inhibitor that will inhibit two kallikrein units by 50% under optimal conditions. Note: 1 KIU = 0.025 antiplasmin units (APU) or 0.0031 trypsin inhibitor units.
              ATP CompetitiveN
              FormWhite to off-white crystalline solid
              Hygroscopic Hygroscopic
              PI10.5
              ReversibleY
              Quality LevelMQ200
              Applications
              Biological Information
              Primary Targetchymotrypsin
              Primary Target IC<sub>50</sub>Kd = 1 x 10-7 M, 2.3 x 10-10 M, 5 x 10-14 M, against kallikrein, plasmin, and trypsin, respectively
              Purity≥95% by gel filtration
              Physicochemical Information
              Cell permeableN
              Contaminantsendotoxin: ≤10 EU/mg
              Dimensions
              Materials Information
              Toxicological Information
              Safety Information according to GHS
              RTECSYN5080000
              Safety Information
              Product Usage Statements
              Storage and Shipping Information
              Ship Code Ambient Temperature Only
              Toxicity Standard Handling
              Storage +2°C to +8°C
              Hygroscopic Hygroscopic
              Do not freeze Ok to freeze
              Special InstructionsFollowing reconstitution refrigerate (4°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at 4°C.
              Packaging Information
              Transport Information
              Supplemental Information
              Specifications
              Global Trade Item Number
              Référence GTIN
              616370-100MG 04055977262889
              616370-10MG 07790788056292
              616370-20MG 04055977262896

              Documentation

              Aprotinin, Bovine Lung, Crystalline - CAS 9087-70-1 - Calbiochem FDS

              Titre

              Fiche de données de sécurité des matériaux (FDS) 

              Aprotinin, Bovine Lung, Crystalline - CAS 9087-70-1 - Calbiochem Certificats d'analyse

              TitreNuméro de lot
              616370

              Références bibliographiques

              Aperçu de la référence bibliographique
              Zhirnov, O.P., et al. 2011. Antiviral Res. 92, 27.
              Roberts, R.F., et al. 1998. Ann. Thorac. Surg. 66, 225.
              Azougagh Oualane, F., et al. 1992. Thromb. Res. 68, 185.
              Anderson, L.O., et al. 1986. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83, 2979.
              Kruithof, W.L., et al. 1986. Biochem. J. 226, 631.
              McKeehan, W.L., et al. 1986. J. Biol. Chem. 261, 5378.
              Fritz, H., and Wunderer, G. 1983. Arzneim. Forsch. 33, 479.
              Rijken, D.C., and Collen, D. 1981. J. Biol. Chem. 256, 7035.
              Kassell, B., et al. 1970. Methods Enzymol. 19, 845.

              Brochure

              Titre
              Bulk Product Guide

              Citations

              Titre
            • Zhirnov, O.P., et al. 2011. Antiviral Res. 92, 27.
              		•
              Fiche technique

              Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.

              Revision28-February-2012 RFH
              SynonymsPancreatic Trypsin Inhibitor, Trypsin-Kallikrein Inhibitor
              DescriptionA competitive and reversible inhibitor of esterase and protease activity. Forms a tight complex with and blocks the active site of target enzymes. Inhibits a number of different proteases, including chymotrypsin, coagulation factors involved in the pre-phase of blood clotting, kallikrein (Kd = 1 X 10-7 M), plasmin (Kd = 2.3 X 10-10 M), tissue and leukocyte proteinases, and trypsin (Kd = 5 X 10-14 M). Does not inhibit Factor Xa or thrombin. Reported to be relatively acid and heat stable. Effectively inhibits target proteases at equimolar concentration. Useful as a serine proteinase inhibitor during purification of proteins and in studies of zymogen activation systems. Reported to suppress virus HA cleavage and limit reproduction of human and avian influenza viruses with a single arginine in the HA cleavage site.
              FormWhite to off-white crystalline solid
              CAS number9087-70-1
              RTECSYN5080000
              Purity≥95% by gel filtration
              Contaminantsendotoxin: ≤10 EU/mg
              Activity≥5500 KIU/mg dry weight
              Unit definitionOne Kallikrein Inhibitory Unit (K.I.U.) is defined as the quantity of protease inhibitor that will inhibit two kallikrein units by 50% under optimal conditions. Note: 1 KIU = 0.025 antiplasmin units (APU) or 0.0031 trypsin inhibitor units.
              SolubilityH₂O (10 mg/ml)
              Storage +2°C to +8°C
              Hygroscopic
              Do Not Freeze Ok to freeze
              Special InstructionsFollowing reconstitution refrigerate (4°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at 4°C.
              Toxicity Standard Handling
              Merck USA index14, 757
              ReferencesZhirnov, O.P., et al. 2011. Antiviral Res. 92, 27.
              Roberts, R.F., et al. 1998. Ann. Thorac. Surg. 66, 225.
              Azougagh Oualane, F., et al. 1992. Thromb. Res. 68, 185.
              Anderson, L.O., et al. 1986. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83, 2979.
              Kruithof, W.L., et al. 1986. Biochem. J. 226, 631.
              McKeehan, W.L., et al. 1986. J. Biol. Chem. 261, 5378.
              Fritz, H., and Wunderer, G. 1983. Arzneim. Forsch. 33, 479.
              Rijken, D.C., and Collen, D. 1981. J. Biol. Chem. 256, 7035.
              Kassell, B., et al. 1970. Methods Enzymol. 19, 845.
              Citation
            • Zhirnov, O.P., et al. 2011. Antiviral Res. 92, 27.
              		•