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Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
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Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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Listenpreis
Weitere Reagenzien hinzufügen (MAPmates erfordern die Verwendung eines Puffer- und Detektionskits)
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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N-Glycosidase A, Almond: SDB (Sicherheitsdatenblätter), Analysenzertifikate und Qualitätszertifikate, Dossiers, Broschüren und andere verfügbare Dokumente.
Native N-Glycosidase A from almonds. Cleaves N-glycan chains from glycopeptides, including those with α1,3-linked core fucose. This enzyme cleaves between GlcNAc and asparagine.
Note: 1 mU = 1 milliunit.
Catalogue Number
362180
Brand Family
Calbiochem®
Synonyms
Glycopeptidase A, PNGase A
References
References
Means, R.E. and Desrosiers, R.C. 2000. J. Virol.74, 11181. Fan, J.Q., and Lee, Y.C. 1997. J. Biol. Chem. 272, 27058. Altmann, F., et al. 1995. Glycoconj. J. 12, 84. Takahashi, N., and Nishibe, H. 1978. J. Biochem. 84, 1467.
Product Information
CAS number
83534-39-8
Unit of Definition
One unit is defined as the amount of enzyme that will catalyze the release of 1.0 µmol hybrid and high-mannose oligosaccharides from ovalbumin glycopeptide per min at 37°C, pH 5.0.
EC number
3.5.1.52
Form
Liquid
Formulation
In 50 mM citrate/phosphate buffer, 50% glycerol, pH 5.0.
Means, R.E. and Desrosiers, R.C. 2000. J. Virol.74, 11181. Fan, J.Q., and Lee, Y.C. 1997. J. Biol. Chem. 272, 27058. Altmann, F., et al. 1995. Glycoconj. J. 12, 84. Takahashi, N., and Nishibe, H. 1978. J. Biochem. 84, 1467.
Datenblatt
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
13-September-2007 RFH
Synonyms
Glycopeptidase A, PNGase A
Description
Native N-Glycosidase A from almonds. Cleaves N-glycan chains from glycopeptides, including those with α1,3-linked core fucose. This enzyme cleaves between GlcNAc and asparagine. Has an optimal pH of 4.0-6.0.
Form
Liquid
Formulation
In 50 mM citrate/phosphate buffer, 50% glycerol, pH 5.0.
Recommended reaction conditions
Deglycosylation of Glycopeptides
For assaying N-Glycosidase A Use 0.5 mU/ml N-Glycosidase A in 100 mM citrate / phosphate buffer, pH 5.0 with 0.1% BSA. Guideline used for unit definition: 10 µl of 100 µM ovalbumin glycopeptide was incubated with 10 µl 0.5 mU/ml N-Glycosidase A at 37°C for 60 min. Reaction products were quantified by absorption at 220 nm on reversed phase HPLC (5 µm ODS-Hypersil column) at 220 nm.
For preparative digestion
Incubate 0.2-0.5 mU N-Glycosidase A with 100 nmoles glycopeptide in 20-50 µl citrate/phosphate buffer without BSA for 24 hrs at 37°C.
Deglycosylation of Glycoproteins
Various reagents such as 0.75 M β-mercaptethanol, 2% Triton X-100, 2% Tween®-80 detergent may be required to denature substrates sufficiently for deglycosylation. Enzyme activity may be significantly increased by addition of Mg2+, Zn2+, Co3+, or Cu3+.
A guideline is 4 µglycoprotein incubated with 1 mU N-Glycosidase A in 10 mM sodium acetate, 0.5 M NaSCN, 0.1 M β-mercaptoethanol, pH 5.1, for 24 h at 37°C. However the nature of the glycoprotein substrate will determine optimal conditions.
References
Taga, E.M. et al. 1984. Biochemistry23, 815.
Tarentino, A.L. and Plummer, T.H. 1982. J. Biol. Chem.257, 10776.
Takahashi, N. and Nishibe, H. 1981. Biochim. Biophys. Acta657, 457
CAS number
83534-39-8
EC number
3.5.1.52
Contaminants
α- and β-galactosidase, β-glucosidase: ≤0.1%; proteases: none detected
Specific activity
≥500 mU/mg protein
Unit definition
One unit is defined as the amount of enzyme that will catalyze the release of 1.0 µmol hybrid and high-mannose oligosaccharides from ovalbumin glycopeptide per min at 37°C, pH 5.0.
Storage
-20°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following initial thaw, aliquot and freeze (-20°C).
Toxicity
Standard Handling
References
Means, R.E. and Desrosiers, R.C. 2000. J. Virol.74, 11181. Fan, J.Q., and Lee, Y.C. 1997. J. Biol. Chem. 272, 27058. Altmann, F., et al. 1995. Glycoconj. J. 12, 84. Takahashi, N., and Nishibe, H. 1978. J. Biochem. 84, 1467.