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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
Kits für die zelluläre Signaltransduktion & MAPmates™
Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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Weitere Reagenzien hinzufügen (MAPmates erfordern die Verwendung eines Puffer- und Detektionskits)
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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MnTMPyP - Calbiochem: SDB (Sicherheitsdatenblätter), Analysenzertifikate und Qualitätszertifikate, Dossiers, Broschüren und andere verfügbare Dokumente.
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Description
Overview
Cell-permeable superoxide dismutase (SOD) mimetic. Catalyzes the dismutation of O2– • (rate constant ~4 x 107 M-1 s-1) even in the presence of excess EDTA. Can substitute for SOD in mutants of E. coli lacking this enzyme. MnTMPyP acts in vivo as an NADPH/GSH:O2• oxidoreductase rather than as an SOD mimetic. Also an efficient peroxynitrite reductase when redox-coupled with biological antioxidants.
Izbicka, E., et al. 1999. Cancer Res.59, 639. Lee, J., et al. 1998. J. Am. Chem. Soc. 120, 6053. Gardner, P.R., et al. 1996. Arch. Biochem. Biophys. 325, 20. Liochev, S.I., and Fridovich, I. 1995. Arch. Biochem. Biophys. 321, 271. Faulkner, K.M., et al. 1994. J. Biol. Chem. 269, 23471.
Izbicka, E., et al. 1999. Cancer Res.59, 639. Lee, J., et al. 1998. J. Am. Chem. Soc. 120, 6053. Gardner, P.R., et al. 1996. Arch. Biochem. Biophys. 325, 20. Liochev, S.I., and Fridovich, I. 1995. Arch. Biochem. Biophys. 321, 271. Faulkner, K.M., et al. 1994. J. Biol. Chem. 269, 23471.
Anthony R. White, et al. (2006) Degradation of the alzheimer disease amyloid -peptide by metal-dependent up-regulation of metalloprotease activity. journal of Biological Chemistry281, 17670-17680.
Datenblatt
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Cell-permeable superoxide dismutase (SOD) mimetic. Catalyzes the dismutation of O2– • (rate constant ~4 x 107 M-1 s-1) even in the presence of excess EDTA. Can substitute for SOD in mutants of E. coli lacking this enzyme. MnTMPyP acts in vivo as an NADPH/GSH:O2• oxidoreductase rather than as an SOD mimetic. Also an efficient peroxynitrite reductase when redox-coupled with biological antioxidants.
Form
Black solid
Chemical formula
C₇₂H₆₅MnN₈O₁₃S₄
Structure formula
Purity
≥95% by TLC
Solubility
H₂O (1 mg/ml)
Storage
Protect from moisture
Protect from light
-20°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.
Toxicity
Standard Handling
References
Izbicka, E., et al. 1999. Cancer Res.59, 639. Lee, J., et al. 1998. J. Am. Chem. Soc. 120, 6053. Gardner, P.R., et al. 1996. Arch. Biochem. Biophys. 325, 20. Liochev, S.I., and Fridovich, I. 1995. Arch. Biochem. Biophys. 321, 271. Faulkner, K.M., et al. 1994. J. Biol. Chem. 269, 23471.
Citation
Anthony R. White, et al. (2006) Degradation of the alzheimer disease amyloid -peptide by metal-dependent up-regulation of metalloprotease activity. journal of Biological Chemistry281, 17670-17680.