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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
Kits für die zelluläre Signaltransduktion & MAPmates™
Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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Weitere Reagenzien hinzufügen (MAPmates erfordern die Verwendung eines Puffer- und Detektionskits)
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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PF078
Sigma-AldrichHeparin Binding Epidermal Growth Factor, Human, Recombinant, S. frugiperda
Recombinant, human heparin binding epidermal growth factor expressed in S. frugiperda insect cells. The mature HB-EGF is generated by the removal of the 62 amino acid (~9.5 kDa) signal. Protein is heterogeneously O-glycosylated and migrates as an ~12 kDa protein in SDS-PAGE. Titrate the protein for optimal results in individual systems.
Catalogue Number
PF078
Brand Family
Calbiochem®
Synonyms
HB-EGF
References
References
Davis-Fleischer, K.M. and Besner, G.E. 1998. Front. Biosci.3, D288. Ouchi, N., et al. 1997. Biochem. J.328, 923. Raab, G. and Klagsbrun, M. 1997. Biochim. Biophys. Acta1333, F179. Suzuki, M., et al. 1997. J. Biol. Chem.272, 31730. Nakata, A., et al. 1996. Circulation94, 2778. Miyagawa, J., et al. 1995. J. Clin. Invest.95, 404. Higashiyama, S., et al. 1991. Science251, 936.
Product Information
Form
Solid
Formulation
Lyophilized from a sterile-filtered PBS solution, 50 µg of BSA/µg of cytokine, pH 7.4.
Heparin Binding Epidermal Growth Factor, Human, Recombinant, S. frugiperda Analysenzertifikate
Titel
Chargennummer
PF078
Literatur
Übersicht
Davis-Fleischer, K.M. and Besner, G.E. 1998. Front. Biosci.3, D288. Ouchi, N., et al. 1997. Biochem. J.328, 923. Raab, G. and Klagsbrun, M. 1997. Biochim. Biophys. Acta1333, F179. Suzuki, M., et al. 1997. J. Biol. Chem.272, 31730. Nakata, A., et al. 1996. Circulation94, 2778. Miyagawa, J., et al. 1995. J. Clin. Invest.95, 404. Higashiyama, S., et al. 1991. Science251, 936.
Datenblatt
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
16-September-2008 RFH
Synonyms
HB-EGF
Application
Proliferation studies
Description
Recombinant, human heparin binding epidermal growth factor expressed in S. frugiperda insect cells. The mature HB-EGF is a human recombinant protein whose DNA sequence encoding the N-terminal 148 amino acid residues of human HB-EGF precursor was expressed in Sf 21 insect cells using a baculovirus expression system. The mature recombinant protein (86 amino acids) generated by the removal of the 62 amino acid residue signal and propeptide has a predicted molecular mass of ~9.5 kDa. The recombinant protein is heterogeneously O-glycosylated and migrates as an ~12 kDa protein in SDS-PAGE. Heparin-binding epidermal growth factor-like growth factor (HB-EGF) is a ~22 kDa O-glycosylated protein that is a potent mitogen and chemoattractant for vascular smooth muscle cells, fibroblasts, and epithelial cells but not endothelial cells. The natural protein has an apparent molecular mass of ~19-23 kDa and exists in multiple forms as a result of heterogeneous O-glycosylation and/or N-terminal truncation. HB-EGF is synthesized as a membrane-anchored precursor (proHB-EGF) that is proteolytically cleaved to release the soluble mature growth factor. The two forms are active as juxtacrine and paracrine/autocrine growth factors respectively. Recent studies show MMP-3 as one of the enzymes that cleaves HB-EGF implicating a role for MMP-3 in the regulation of HB-EGF from being a juxtacrine to a paracrine/autocrine factor. HB-EGF activates two EGF receptor subtypes, HER1/ErbB1, and HER4 and binds to heparan sulfate proteoglycan. The proHB-EGF is postulated as the high affinity receptor for diphtheria toxin (DT). Recent evidence suggests that the coexpression of proHB-EGF and CD9 on macrophages may strongly promote the development of atherosclerosis by a juxtacrine mechanism. Transcription of HB-EGF can be induced in vascular endothelial cells as well as aortic smooth muscle cells which may also play an important role in the pathogenesis of atherosclerosis. Useful for proliferation studies.
Form
Solid
Formulation
Lyophilized from a sterile-filtered PBS solution, 50 µg of BSA/µg of cytokine, pH 7.4.
Purity
≥97% by SDS-PAGE
Contaminants
Endotoxins: ≤1 EU per µg cytokine
Biological activity
EC₅₀ of 2-5 ng/ml as measured by its ability to stimulate ³H-thymidine incorporation in the EGF-responsive fibroblast cell line, Balb/3T3
Solubility
Reconstitute in PBS to ≥1 µg/ml containing ≥0.1%HSA or BSA.
Storage
Avoid freeze/thaw
-20°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.
Toxicity
Standard Handling
References
Davis-Fleischer, K.M. and Besner, G.E. 1998. Front. Biosci.3, D288. Ouchi, N., et al. 1997. Biochem. J.328, 923. Raab, G. and Klagsbrun, M. 1997. Biochim. Biophys. Acta1333, F179. Suzuki, M., et al. 1997. J. Biol. Chem.272, 31730. Nakata, A., et al. 1996. Circulation94, 2778. Miyagawa, J., et al. 1995. J. Clin. Invest.95, 404. Higashiyama, S., et al. 1991. Science251, 936.