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Les MAPmate™ suivants ne peuvent pas être utilisés ensemble : -des MAPmate™ qui nécessitent des tampons différents -des paires de MAPmate™ totaux et phospho-spécifiques, par ex. GSK3β total et GSK3β (Ser 9) -des MAPmate™ PanTyr et spécifiques d'un site, par ex. Récepteur Phospho-EGF et phospho-STAT1 (Tyr701) -Plus d'un phospho-MAPmate™ pour une seule cible (Akt, STAT3). -GAPDH et β-Tubuline ne peuvent pas être utilisés avec les kits ou les MAPmate™ contenant panTyr.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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Espèce
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96-Well Plate
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Ajouter des réactifs supplémentaires (Un kit "Buffer and Detection Kit" est nécessaire pour une utilisation avec les MAPmate™)
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Option de gain de place Nos clients qui commandent plusieurs kits peuvent choisir d'économiser de l'espace de stockage en éliminant l'emballage de chaque kit et de recevoir les composants de leur essai multiplex conditionnés sous poches en plastique pour un stockage plus compact.
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Native thermolysin from Geobacillus stearothermophilus. Zinc metalloendoproteinase with specificity toward isoleucine, leucine, methionine and valine. Inhibitors include EDTA, 1,10-phenanthroline, phosphinates, and phosphoamidates. Not inhibited by aprotinin or other serine protease inhibitors. Contains a zinc atom essential for activity and four Ca2+ essential for thermal and conformational stability. Note: 1 KU = 1000 units.
Note: 1 KU = 1000 units.
Catalogue Number
58656
Brand Family
Calbiochem®
References
References
Pfuetzner, R.A. and Chan, W.W. 1993. Eur. J. Biochem. 218, 523. Matsubara, H. 1970. Methods Enzymol. 19, 642. Ohta, Y., et al. 1966. J. Biol. Chem.241, 5919.
Product Information
CAS number
37246-64-3
Activity
≥7,000,000 PU/g dry weight
PU = protease unit
Unit of Definition
One protease unit is defined as the amount of the enzyme that liberates the non-proteinous digestion product from milk casein at final concentration of 0.5% to give Folin's color equivalent to 1 µg of tyrosine per min at the early stage of the reaction at 35°C, pH 7.2.
Pfuetzner, R.A. and Chan, W.W. 1993. Eur. J. Biochem. 218, 523. Matsubara, H. 1970. Methods Enzymol. 19, 642. Ohta, Y., et al. 1966. J. Biol. Chem.241, 5919.
Fiche technique
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
07-June-2015 JSW
Description
Native thermolysin from Geobacillus stearothermophilus. A highly thermostable zinc metallo-endoproteinase that exhibits specificity toward isoleucine, leucine, methionine, and valine. Inhibitors include EDTA, 1,10-phenathroline, phosphinates, and phosphoamidates. Not inhibited by aprotinin or other serine protease inhibitors. Contains a zinc atom essential for activity and four Ca2+ essential for thermal and conformational stability. Has an optimal pH in the range 7.0-9.0.
Please refer to vial label for lot-specific concentration
CAS number
37246-64-3
RTECS
XH7500000
EC number
3.4.24.2
Activity
≥7,000,000 PU/g dry weight
PU = protease unit
Unit definition
One protease unit is defined as the amount of the enzyme that liberates the non-proteinous digestion product from milk casein at final concentration of 0.5% to give Folin's color equivalent to 1 µg of tyrosine per min at the early stage of the reaction at 35°C, pH 7.2.
Solubility
Reconstitute in 42% glycerol adjusted to pH 8.0 with 0.01 N NaOH, containing 0.005% Triton® X-100 detergent.
Storage
+2°C to +8°C
Hygroscopic
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 1 month at -20°C.
Toxicity
Harmful
Merck USA index
14, 9286
References
Pfuetzner, R.A. and Chan, W.W. 1993. Eur. J. Biochem. 218, 523. Matsubara, H. 1970. Methods Enzymol. 19, 642. Ohta, Y., et al. 1966. J. Biol. Chem.241, 5919.