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Les MAPmate™ suivants ne peuvent pas être utilisés ensemble : -des MAPmate™ qui nécessitent des tampons différents -des paires de MAPmate™ totaux et phospho-spécifiques, par ex. GSK3β total et GSK3β (Ser 9) -des MAPmate™ PanTyr et spécifiques d'un site, par ex. Récepteur Phospho-EGF et phospho-STAT1 (Tyr701) -Plus d'un phospho-MAPmate™ pour une seule cible (Akt, STAT3). -GAPDH et β-Tubuline ne peuvent pas être utilisés avec les kits ou les MAPmate™ contenant panTyr.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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Prix tarif
96-Well Plate
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Prix tarif
Ajouter des réactifs supplémentaires (Un kit "Buffer and Detection Kit" est nécessaire pour une utilisation avec les MAPmate™)
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Prix tarif
48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Option de gain de place Nos clients qui commandent plusieurs kits peuvent choisir d'économiser de l'espace de stockage en éliminant l'emballage de chaque kit et de recevoir les composants de leur essai multiplex conditionnés sous poches en plastique pour un stockage plus compact.
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Catalyzes the hydrolysis of aminoacyl-proline to an amino acid and proline. Inhibitors include aliphatic alcohols, pepstatin A, and pH 6.0.
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Pepsin, Porcine Stomach Mucosa : FDS (Fiches de données de sécurité), certificats d’analyse (CoA) et de qualité (CoQ), dossiers, brochures et autres documents disponibles.
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Description
Overview
Native pepsin from porcine stomach mucosa. Secreted by the mucosal lining of the stomach. Active under acidic conditions. Catalyzes the hydrolysis of aminoacyl-proline to an amino acid and proline. Inhibitors include aliphatic alcohols, pepstatin A, and pH >6.0.
Catalogue Number
516360
Brand Family
Calbiochem®
References
References
Bergmeyer, H.V. 1984. Methods of Enzymatic Analysis (3rd ed., vol. 5) p. 232, Academic Press, New York.
Product Information
CAS number
9001-75-6
Unit of Definition
One unit is defined as the amount of enzyme that will digest hemoglobin substrates to TCA-soluble products, measured as a change in absorbance at 280 nm of 0.001 per min at 37°C, pH 2.0.
Irritating to eyes, respiratory system and skin. May cause sensitization by inhalation.
S Phrase
S: 22-24-26-36/37
Do not breathe dust. Avoid contact with skin. In case of contact with eyes, rinse immediately with plenty of water and seek medical advice. Wear suitable protective clothing and gloves.
Product Usage Statements
Storage and Shipping Information
Ship Code
Ambient Temperature Only
Toxicity
Harmful
Storage
-20°C
Protect from Moisture
Protect from moisture
Do not freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 6 months at -20°C.
Bergmeyer, H.V. 1984. Methods of Enzymatic Analysis (3rd ed., vol. 5) p. 232, Academic Press, New York.
Fiche technique
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
16-May-2008 RFH
Description
Native pepsin from porcine stomach mucosa. Active under acidic conditions. Catalyzes the hydrolysis of aminoacyl-proline to an amino acid and proline. Inhibitors include aliphatic alcohols, pepstatin A, and pH >6.0. Has an optimal pH of 2.0-4.0.
Form
Lyophilized
CAS number
9001-75-6
RTECS
SC6132000
EC number
3.4.23.1
Specific activity
≥2000 units/mg protein
Unit definition
One unit is defined as the amount of enzyme that will digest hemoglobin substrates to TCA-soluble products, measured as a change in absorbance at 280 nm of 0.001 per min at 37°C, pH 2.0.
Solubility
10 mM HCl (0.5 mg/ml)
Storage
Protect from moisture
-20°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 6 months at -20°C.
Toxicity
Harmful
Merck USA index
14, 7146
References
Bergmeyer, H.V. 1984. Methods of Enzymatic Analysis (3rd ed., vol. 5) p. 232, Academic Press, New York.