Les dipeptides isoacylés sont de nouveaux outils remarquables pour favoriser l'efficacité de la synthèse en SPPS Fmoc. La substitution d'Aaa-Ser ou Aaa-Thr dans un peptide par un dipeptide isoacylé provoque la formation d'un analogue de type depsipeptide de la séquence native, où la liaison amide entre Aaa et Ser ou Thr est remplacée par une liaison ester. Cette modification se traduit par un profond changement conformationnel de la chaîne peptidique, ce qui empêche la formation d'agrégats de façon comparable à l'insertion d'un résidu pseudoproline ou d'un résidu N-Dmb/Hmb. Cependant, l'avantage principal de l'utilisation des dipeptides isoacylés n'est évident qu'une fois que le peptide est libéré de la phase solide. Contrairement aux dipeptides pseudoproline, le produit découlant du clivage après l'utilisation de dipeptides isoacylés est le depsipeptide et non pas la séquence native du peptide. Les analogues de type depsipeptide des peptides susceptibles de s'agréger sont plus solubles et donc plus faciles à purifier que le peptide natif riche en structures secondaires.

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