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Le seguenti MAPmates™ non possono essere dosate insieme: -MAPmates™ che richiedono tamponi differenti per l'analisi. -MAPmate™ fosfo-specifiche e totali, es GSK3β totale e GSK3β (Ser 9). -MAPmates™ PanTyr e sito-specifiche come fosfo-recettore EGF e fosfo-STAT1 (Tyr701). -Più di 1 fosfo-MAPmate™ per un solo bersaglio (Akt, STAT3). -GAPDH e β-Tubulina non possono essere miscelati con kit o MAPmates™ contenenti panTyr.
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96-Well Plate
Qtà
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Opzione salva-spazio I Clienti che ordinano diversi kit possono scegliere di ridurre lo spazio necessario per lo stoccaggio, rinunciando al confezionamento del kit e ricevendo i vari reagenti per il saggio multiplex in buste di plastica.
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429700
Sigma-AldrichLeptin, Human, Recombinant, E. coli
Leptin, Human, Recombinant, E. coli: MSDS (material safety data sheet) o SDS, certificato d’analisi (CoA) e certificato di qualità (CoQ), dossier, brochure e altri documenti disponibili.
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Description
Overview
Recombinant, human leptin expressed in E. coli. Native leptin is a product of the obese (ob) gene that serves as a ligand for the OB receptor (OB-R). Mice with mutations of the ob gene have been found to be obese and diabetic and to have reduced activity, metabolism, and body temperature. Reported to reduce hepatic glucose production by blocking phosphoenolpyruvate synthesis. Note: Following complete dissolution in 15 mM HCl, add 7.5 mM sterile NaOH and bring the pH to approximately 5.2.
Catalogue Number
429700
Brand Family
Calbiochem®
Synonyms
rhOB
References
References
Anderwald, C., et al. 2002. Mol. Endocrinol.16, 1612. Ookuma, M., et al. 1998. Diabetes 47, 219. Campfield, L.A., et al. 1995. Science 269, 546. Halaas, J.L., et al. 1995. Science 269, 543. Pelleymounter, M.A., et al. 1995. Science 269, 540. Zhang, Y., et al. 1994. Nature372, 425.
Product Information
CAS number
177404-21-6
Form
Lyophilized
Formulation
Lyophilized from a sterile filtered solution in PBS.
ED₅₀ = 0.4-2 ng/ml as measured by its ability to induce proliferation of leptin-dependent rOB-R transfected murine BAF3 cells
Purity
≥97% by SDS-PAGE
Physicochemical Information
Contaminants
Endotoxin: ≤1.0 EU/µg leptin
Dimensions
Materials Information
Toxicological Information
Safety Information according to GHS
Safety Information
Product Usage Statements
Storage and Shipping Information
Ship Code
Ambient Temperature Only
Toxicity
Standard Handling
Storage
≤ -70°C
Do not freeze
Ok to freeze
Special Instructions
To reconstitute lyophilized leptin, add 15 mM sterile HCl (0.5 ml/1 mg vial or 2.5 ml/5 mg vial) to the vial. After the protein is completely dissolved, add 7.5 mM sterile NaOH (0.3 ml/1mg vial or 1.5 ml/5 mg vial) to bring the pH to ~5.2. Lyophilized samples are stable for at least six months at -70°C. Upon reconstitution, this cytokine can be stored under sterile conditions at 4°C for one month or at -70°C for three months without detectable loss of activity. Avoid repeated freeze/thaw cycles of reconstituted solutions.
Leptin, Human, Recombinant, E. coli Certificati d'Analisi
Titolo
Numero di lotto
429700
Riferimenti bibliografici
Panoramica delle referenze
Anderwald, C., et al. 2002. Mol. Endocrinol.16, 1612. Ookuma, M., et al. 1998. Diabetes 47, 219. Campfield, L.A., et al. 1995. Science 269, 546. Halaas, J.L., et al. 1995. Science 269, 543. Pelleymounter, M.A., et al. 1995. Science 269, 540. Zhang, Y., et al. 1994. Nature372, 425.
Scheda tecnica
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
14-May-2008 RFH
Synonyms
rhOB
Description
Recombinant, human leptin expressed in E. coli. Leptin was originally identified as a protein product of the mouse obese gene. Mice with mutations in the obese gene that block the synthesis of leptin have been found to be obese and diabetic and to have reduced activity, metabolism and body temperature. cDNA clones encoding leptin have been isolated from human, simian, mouse and rat cells. Human leptin shares approximately 84% sequence identity with the mouse protein. Human leptin cDNA encodes a 167 amino acid residue protein with a 21 amino acid signal sequence that is cleaved to yield the 146 amino acid mature protein. The expression of leptin mRNA has been shown to be restricted to adipose tissue.
A high-affinity receptor for leptin (OB-R) with homology to gp130 and the G-CSF receptor was subsequently cloned. The OB-R cytoplasmic domain transduces the leptin signal through the JAK-STAT pathway. Although OB-R mRNA was initially shown to be expressed predominantly in the choroid plexus and in the hypothalamus, more recent data also revealed the expression of this receptor in endothelial cells (Ecs). Furthermore, the angiogenic activity of leptin has been demonstrated both in vitro and in vivo, suggesting a physical mechanism whereby leptin-induced angiogenesis may facilitate increased energy expenditure.
Form
Lyophilized
Formulation
Lyophilized from a sterile filtered solution in PBS.
CAS number
177404-21-6
Purity
≥97% by SDS-PAGE
Contaminants
Endotoxin: ≤1.0 EU/µg leptin
Biological activity
ED₅₀ = 0.4-2 ng/ml as measured by its ability to induce proliferation of leptin-dependent rOB-R transfected murine BAF3 cells
Storage
≤ -70°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
To reconstitute lyophilized leptin, add 15 mM sterile HCl (0.5 ml/1 mg vial or 2.5 ml/5 mg vial) to the vial. After the protein is completely dissolved, add 7.5 mM sterile NaOH (0.3 ml/1mg vial or 1.5 ml/5 mg vial) to bring the pH to ~5.2. Lyophilized samples are stable for at least six months at -70°C. Upon reconstitution, this cytokine can be stored under sterile conditions at 4°C for one month or at -70°C for three months without detectable loss of activity. Avoid repeated freeze/thaw cycles of reconstituted solutions.
Toxicity
Standard Handling
Merck USA index
14, 5443
References
Anderwald, C., et al. 2002. Mol. Endocrinol.16, 1612. Ookuma, M., et al. 1998. Diabetes 47, 219. Campfield, L.A., et al. 1995. Science 269, 546. Halaas, J.L., et al. 1995. Science 269, 543. Pelleymounter, M.A., et al. 1995. Science 269, 540. Zhang, Y., et al. 1994. Nature372, 425.