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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
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Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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Weitere Reagenzien hinzufügen (MAPmates erfordern die Verwendung eines Puffer- und Detektionskits)
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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Ubiquitin, Methylated, Human, Recombinant: SDB (Sicherheitsdatenblätter), Analysenzertifikate und Qualitätszertifikate, Dossiers, Broschüren und andere verfügbare Dokumente.
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Description
Overview
Recombinant, human methylated ubiquitin. A derivative of ubiquitin in which lysine residues are reductively methylated. Methylated ubiquitin can ligate to protein substrates, but does not form polyubiquitin chains. Protein breakdown rates obtained with methylated ubiquitin are slower than those obtained with unmethylated ubiquitin. Useful for reducing the polyubiquitin chain length and for determining rates of ubiquitin conjugation.
Catalogue Number
662065
Brand Family
Calbiochem®
Synonyms
Me-Ub
References
References
Hershko, A. and Heller, H. 1991. J. Biol. Chem.266, 16376. Hershko, A. and Heller, H. 1985. Biochem. Biophys. Res. Commun.128, 1079. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1983. Methods. Enz.91, 570. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1980. Anal. Biochem.106, 186. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1979. J. Biol. Chem.254, 4359.
Hershko, A. and Heller, H. 1991. J. Biol. Chem.266, 16376. Hershko, A. and Heller, H. 1985. Biochem. Biophys. Res. Commun.128, 1079. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1983. Methods. Enz.91, 570. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1980. Anal. Biochem.106, 186. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1979. J. Biol. Chem.254, 4359.
Datenblatt
Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.
Revision
16-September-2008 RFH
Synonyms
Me-Ub
Description
Recombinant, human methylated ubiquitin. A derivative of ubiquitin in which lysine residues are reductively methylated. Methylated ubiquitin can ligate to protein substrates, but does not form polyubiquitin chains. Protein breakdown rates obtained with methylated ubiquitin are slower than those obtained with unmethylated ubiquitin. Useful for reducing the polyubiquitin chain length and for determining rates of ubiquitin conjugation.
Form
Lyophilized solid
Recommended reaction conditions
Typical concentrations for non-rate-limiting support of in vitro conjugation reactions range from 200 µM to 1 mM depending on the reaction conditions.
Purity
≥95% by SDS-PAGE
Solubility
Aqueous buffers (50 mg/ml)
Storage
Avoid freeze/thaw
-20°C
Do Not Freeze
Ok to freeze
Special Instructions
Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 6 months at -20°C.
Toxicity
Standard Handling
References
Hershko, A. and Heller, H. 1991. J. Biol. Chem.266, 16376. Hershko, A. and Heller, H. 1985. Biochem. Biophys. Res. Commun.128, 1079. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1983. Methods. Enz.91, 570. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1980. Anal. Biochem.106, 186. Jentoft, N. and Dearborn, D.G. 1979. J. Biol. Chem.254, 4359.