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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
Kits für die zelluläre Signaltransduktion & MAPmates™
Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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Sterol regulatory element-binding protein cleavage-activating protein
SCAP
SREBP cleavage-activating protein
Background Information
Sterol regulatory element-binding protein cleavage-activating protein (UniProt P97260; also known as SCAP, SREBP cleavage-activating protein) is encoded by the SCAP gene (Gene ID 100689048) in hamster species. SCAP mediates the activation of membrane-bound transcription factors SREBPs (sterol-regulatory element binding proteins) for transcribing genes encoding cholesterol biosynthetic enzymes. In sterol-deprived cells, SCAP escorts SREBPs from ER to Golgi, where active fragments of SREBPs are released from membrane by proteolysis. Sterol accumulation inuduces a negative regulatory mechanism, where SCAP becomes bound by Insigs and trapped in the ER, preventing further delivery of SREBPs to the Golgi for proteolytic release. SCAP spans the ER membrane eight times (a.a. 19-39, 280-300, 313-333, 345-365, 402-422, 424-444, 519-539, 709-729) with 4 lumenal and 5 cytoplasmic regions, having both its N- and C-terminal ends at the cytoplasmic side (a.a. 1-18 & 730-1276). The C-terminal domain of SCAP mediates association with SREBPs, while transmembrane helices 2–6 comprise the sterol-sensing domain that mediates sterol-induced binding of SCAP to Insigs. Mutations within the sterol-sensing region disrupt Insig binding and prevent sterol-mediated ER retention of SCAP-SREBP.
References
Product Information
Format
Purified
Presentation
Purified mouse monoclonal IgG2bκ antibody in buffer containing 0.1 M Tris-Glycine (pH 7.4), 150 mM NaCl with 0.05% sodium azide.
Anti-SCAP Antibody, clone 9D5 is an antibody against SCAP for use in Western Blotting, Immunocytochemistry.
Key Applications
Western Blotting
Immunocytochemistry
Application Notes
Western Blotting Analysis: 5 µg/mL from a representative lot detected SCAP in 25 µg of whole cell lysate and 50 µg of membrane extract from CHO-K1 cells, but not from the SCAP-deficient SRD-13A CHO cells (Courtesy of Linda Donnelly, Department of Molecular Genetics, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX, USA). Western Blotting Analysis: A representative lot detected exogenously expressed SCAP co-immunoprecipitated with the exogenously expressed Insig-1 and Insig-2 upon 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment of a SCAP-deficient CHO cell line SRD-13A that had been transfected to co-express SCAP with either myc-tagged Insig-1 or Insig-2 (Lee, P.C., and DeBose-Boyd, R.A. (2010). J. Lipid Res. 51(1):192-201). Western Blotting Analysis: Representative lots detected similar level of SCAP in the membrane extracts from CHO cells with or without SREBP processing inhibitor 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment regardless whether the cells' 25-HC-resistant status (Lee, P.C., and DeBose-Boyd, R.A. (2010). J. Lipid Res. 51(1):192-201; Lee, P.C., et al. (2007). J. Lipid Res. 48(9):1944-1954). Western Blotting Analysis: A representative lot detected the endogenous SCAP immunoprecipitated from CHO cell lysate by a polyclonal SCAP antibody (Sakai, J., et al. (1997). J. Biol. Chem. 272(32):20213-20221). Immunocytochemistry Analysis: A representative lot localized the overexpressed hamster SCAP at ER and nuclear envelope by fluorescent immunocytochemistry staining of 3% paraformaldehyde-fixed, 0.01% saponin-permeabilized CHO stable transfectants (Sakai, J., et al. (1997). J. Biol. Chem. 272(32):20213-20221).
Biological Information
Immunogen
His-tagged recombinant fragment corresponding to the fourth lumenal domain of hamster SCAP.
Epitope
The fourth lumenal domain.
Clone
9D5
Concentration
Please refer to lot specific datasheet.
Host
Mouse
Specificity
Clone 9D5 detected the target band in lysate and membrane extract from CHO-K1 cells, but not from the SCAP-deficient SRD-13A CHO cell line.
~150 kDa observed. Target band size appears larger than the calculated molecular weight of 139.5 kDa due to glycosylation. Uncharacterized band(s) may appear in some lysates.
Physicochemical Information
Dimensions
Materials Information
Toxicological Information
Safety Information according to GHS
Safety Information
Product Usage Statements
Quality Assurance
Identity Confirmation by Isotyping Test.
Isotyping Analysis: The identity of this monoclonal antibody is confirmed by isotyping test to be IgG2bκ.
Usage Statement
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