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Konfigurierbare Panels & Premixed-Kits
Unser breites Angebot enthält Multiplex-Panels, für die Sie die Analyten auswählen können, die am besten für Ihre Anwendung geeignet sind. Unter einem separaten Register können Sie das Premixed-Cytokin-Format oder ein Singleplex-Kit wählen.
Kits für die zelluläre Signaltransduktion & MAPmates™
Wählen Sie gebrauchsfertige Kits zur Erforschung gesamter Signalwege oder Prozesse. Oder konfigurieren Sie Ihre eigenen Kits mit Singleplex MAPmates™.
Die folgenden MAPmates™ sollten nicht zusammen analysiert werden: -MAPmates™, die einen unterschiedlichen Assaypuffer erfordern. -Phosphospezifische und MAPmate™ Gesamtkombinationen wie Gesamt-GSK3β und Gesamt-GSK3β (Ser 9). -PanTyr und locusspezifische MAPmates™, z.B. Phospho-EGF-Rezeptor und Phospho-STAT1 (Tyr701). -Mehr als 1 Phospho-MAPmate™ für ein einziges Target (Akt, STAT3). -GAPDH und β-Tubulin können nicht mit Kits oder MAPmates™, die panTyr enthalten, analysiert werden.
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Custom Premix Selecting "Custom Premix" option means that all of the beads you have chosen will be premixed in manufacturing before the kit is sent to you.
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96-Well Plate
Menge
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Weitere Reagenzien hinzufügen (MAPmates erfordern die Verwendung eines Puffer- und Detektionskits)
Menge
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48-602MAG
Buffer Detection Kit for Magnetic Beads
1 Kit
Platzsparende Option Kunden, die mehrere Kits kaufen, können ihre Multiplex-Assaykomponenten in Kunststoffbeuteln anstelle von Packungen erhalten, um eine kompaktere Lagerung zu ermöglichen.
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MABT371
Sigma-AldrichAnti-EB1, EB2 and EB3 Antibody, clone KT65
This Anti-EB1, EB2 & EB3 Antibody, clone KT65 is validated for use in western blotting, ICC & IP for the detection of EB1.
More>>This Anti-EB1, EB2 & EB3 Antibody, clone KT65 is validated for use in western blotting, ICC & IP for the detection of EB1. Less<<
Anti-EB1, EB2 and EB3 Antibody, clone KT65: SDB (Sicherheitsdatenblätter), Analysenzertifikate und Qualitätszertifikate, Dossiers, Broschüren und andere verfügbare Dokumente.
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
APC-binding protein EB1
End-binding protein 1
EB1
EB2
End binding protein 2
EB3
End binding protein 3
Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
Background Information
EB (End-binding) proteins are evolutionarily conserved and are important for extending tips of microtubules as well as regulating microtubule dynamics and communication with other intracellular substances. EB1 (End binding protein 1) encoded by the gene EB1/MAPRE1, EB2 (End binding protein 2) encoded by EB2/MAPRE2, and EB3 (End binding protein 3 also known as Microtubule-associated protein RP/EB family member 3) encoded by EB3/RP3/EBF3-S2/EBF3/MAPRE3 bind directly with end-tracking proteins (+TIPs). +TIPs influence microtubule growth, rescue, dynamicity, and suppression. EB1, EB2, and EB3 play major roles in cellular migration and adhesion, and are thought to associate with adenomatous polyposis coli tumor suppressor.
References
Product Information
Format
Purified
Presentation
Purified rat monoclonal IgG2aκ in buffer containing PBS.
This Anti-EB1, EB2 & EB3 Antibody, clone KT65 is validated for use in western blotting, ICC & IP for the detection of EB1.
Key Applications
Western Blotting
Immunocytochemistry
Immunoprecipitation
Application Notes
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected EB1, EB2, and EB3 in NIH/3T3 cells (Van der Vaart, B., et al. (2011). J Cell Biol. 193(6):1083-1099). Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunoprecipitated EB1, EB2, and EB3 in HeLa cell extracts (Van der Vaart, B., et al. (2011). J Cell Biol. 193(6):1083-1099).
Biological Information
Immunogen
GST-tagged recombinant protein corresponding to mouse EB1, EB2, and EB3.
Clone
KT65
Concentration
Please refer to the Certificate of Analysis for the lot-specific concentration.
Host
Rat
Specificity
This antibody is expected to detect EB1, EB2 and EB3.
31, 37, 32 kDa calculated. The calculated MW of EB1 (31 kDa), EB2 (37 kDa), and EB3 (32 kDa). The recombinants used to test the reactivity of this antibody to EB1, EB2, and EB3 have the following MW's. EB1 (56 kDa), EB2 (62 kDa), and EB3 (58 kDa).
Physicochemical Information
Dimensions
Materials Information
Toxicological Information
Safety Information according to GHS
Safety Information
Product Usage Statements
Quality Assurance
Evaluated by Western Blotting in MAPRE1 (EB1), MAPRE2 (EB2), and MAPRE3 (EB3) cell lysate.
Western Blotting Analysis: 1.0 µg/mL of this antibody detected EB1, EB2, and EB3 in 10 µg of MAPRE1 (EB1), MAPRE2 (EB2), and MAPRE3 (EB3) cell lysate.
Usage Statement
Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.
SLAIN2 links microtubule plus end-tracking proteins and controls microtubule growth in interphase. van der Vaart, Babet, et al. J. Cell Biol., 193: 1083-99 (2011)
2010
The ends of growing microtubules (MTs) accumulate a set of diverse factors known as MT plus end-tracking proteins (+TIPs), which control microtubule dynamics and organization. In this paper, we identify SLAIN2 as a key component of +TIP interaction networks. We showed that the C-terminal part of SLAIN2 bound to end-binding proteins (EBs), cytoplasmic linker proteins (CLIPs), and CLIP-associated proteins and characterized in detail the interaction of SLAIN2 with EB1 and CLIP-170. Furthermore, we found that the N-terminal part of SLAIN2 interacted with ch-TOG, the mammalian homologue of the MT polymerase XMAP215. Through its multiple interactions, SLAIN2 enhanced ch-TOG accumulation at MT plus ends and, as a consequence, strongly stimulated processive MT polymerization in interphase cells. Depletion or disruption of the SLAIN2-ch-TOG complex led to disorganization of the radial MT array. During mitosis, SLAIN2 became highly phosphorylated, and its interaction with EBs and ch-TOG was inhibited. Our study provides new insights into the molecular mechanisms underlying cell cycle-specific regulation of MT polymerization and the organization of the MT network.